物理性质氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感.谷氨酸单钠和甘氨酸是用量大的鲜味调味料！氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或等有机溶剂.氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度小，25℃时，100g水中酪氨酸仅溶解0!045g，但在热水中酪氨酸的溶解度较大.赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶.

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　　但氨基酸不溶或微溶于乙醇！味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、咸等。其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关!从立体结构上讲，一般来说，D-型氨基酸都具有甜味，其甜味强度高于相应的L-型氨基酸。紫外吸收特性：各种常见的氨基酸对可见光均无吸收能力！但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区具有明显的光吸收现象!而大多数蛋白质中都含有这3种氨基酸，尤其是酪氨酸!因此，可以利用280nm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量!

　　这个颜色反应常被用于α-氨基酸的比色测定和色层分析的显色。化学结构分类脂肪族氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、硒半胱氨酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸杂环氨基酸：组氨酸、脯氨酸、吡咯酪氨酸杂环亚氨基酸：脯氨酸非极性氨基酸（疏水氨基酸）共8种：丙氨酸（Ala）；缬氨酸（Val）；亮氨酸（Leu）；异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）；苯丙氨酸（Phe）；色氨酸（Trp）；蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）共14种：极性不带电荷（中性氨基酸）：甘氨酸（Gly）；丝氨酸（Ser）；苏氨酸（Thr）；半胱氨酸（Cys）；酪氨酸（Tyr）；天冬酰胺（Asn）；谷氨酰胺（Gln）；硒半胱氨酸（Sec）；吡咯赖氨酸（Pyl）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸（Lys）；精氨酸（Arg）；组氨酸（His）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）：天冬氨酸（Asp）；谷氨酸（Glu）。

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　　结构通式氨基酸结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸!生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的！除甘氨酸外均为L-α-氨基酸（其中脯氨酸是一种L-α-亚氨基酸），其结构通式如图1（R基为可变基团）：除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α-碳原子均为不对称碳原子（即与α-碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D-型与L-型两种构型）！化学性质氨基的反应：酰化反应；与亚硝酸反应；与醛反应；磺酰化反应；与DNFB反应；成盐反应!

　　[6]氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用.20种Pr-AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm～300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统.苯丙AA大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量！

　　羧基的反应氨基酸的羧基和其他羧酸一样，在一定条件下可以发生酰化、酯化、脱羧和成盐反应。与水合茚三酮反应：α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液共热，经氧化脱氨生成相应的α-酮酸，进一步脱羧形成醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮，在弱酸性溶液中，还原型茚三酮、氨基酸脱下来的氨再与另一个水合茚三酮反应缩合生成蓝紫色复合物，脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质!

　　色泽和颜色：各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异！如L-谷氨酸为四角柱形结晶，D-谷氨酸则为菱形片状结晶。熔点：氨基酸结晶的熔点较高，一般在200～300℃，许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和CO2!溶解度：绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小！各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中!